Dele:
Glassbonesykdom Endring av kollagen dekryptert
Den vitreous bein sykdom (osteogenesis imperfecta, OI) er preget av en endret kollagenstruktur i beinene. Et internasjonalt forskerteam ledet av Philipp Thurner av Institute of Lightweight Design konstruksjons Biomechanics ved Technical University (TU) i Wien har nå undersøkt hvordan strukturen i de såkalte kollagen fibriller akkurat forandret seg og hvilken innvirkning dette har på mekanikken eller styrken på bein.
Ved hjelp av et atomkraftmikroskop analyserte forskerne endringene i kollagenstrukturen i mus med vitreous bein sykdom. Thurner og kollegaer observert signifikante endringer i hydrering eller vannopptak av kollagen. Dette, ifølge forskerne, er også årsaken til redusert motstand av beinene. Studieresultatene ble publisert i tidsskriftet "Journal of the Royal Society Interface".
Konstruksjonen av kollagen i vitreous bein sykdom har endret seg betydelig. (Bilde: lculig / fotolia.com) Forandret vannabsorpsjon i kollagen
Ifølge forskerne var det betydelig mer vann bundet i kollagenfibrillene til musene med glassbonesykdom enn hos friske dyr. Dette hadde i tørre forhold om at bein av de syke gnagere var enda mer motstandsdyktig mot brudd eller elastisk. "Hvis du tar kollagen fibriller av en sprø bein mus og sammenligner med de av en sunn mus som naturlige fibriller i luften er mye stivere enn den syke" , Thurner er sitert av det østerrikske nyhetsbyrået "APA". Imidlertid reverserte situasjonen med fullstendig hydrering. I et vandig miljø var de sunne fibrillene mye mer elastiske fordi de var i stand til å absorbere betydelig mer fritt vann enn glassene. Stivheten av de syke kollagenfibrene var nesten fem ganger høyere i det vandige miljø. En mulig forklaring for den reduserte vannabsorpsjonsevne på fibrillene hos syke dyr, er det allerede høyt nivå av fiksert vann, som forblir mindre rom for fritt vann. Miljøet med fullstendig hydrering tilsvarer omtrentlig miljøet i kroppen.
Behandling av vitreous bein sykdom mulig?
Ved økt skjørhet av bein, men også den observerte økningen ikke-enzymatisk kryssbinding mellom fibriller spille en rolle, ifølge forskere. Mens proteinkjedene av kollagen er vanligvis forbundet med hverandre ved sine ender spesielt syke mus vise en rekke tverrbindinger mellom fibrillene, som i sin tur fører til en øket sprøhet. Den økte tverrbindingen "kan forklares av et økt antall utsatte aminosyrer," fortsetter forskerne. Såkalte Advanced Glycation End Products (AGE) danner grunnlaget for de ekstra kryss-linkene. Skulle dette funnet overføres til menneskelige pasienter, kan en prosedyre som ligner den som brukes i diabetesbehandling, brukes. Bruk av AGE-hemmere for å motvirke overdreven akkumulering av AGE, "konkluderte forskerne. (Fp)